Biografía

Feng obtuvo una licenciatura en química (1992), una maestría en química inorgánica (1995) de la Universidad Normal de China Central y un doctorado. en Química Inorgánica (1998) de la Universidad de Nanjing. Después de su doctorado, completó un posdoctorado de 2 años en Química Física en la Universidad de Zhejiang y un posdoctorado de 3 años en Bioquímica/Biofísica en la Universidad de Arizona.

Declaración Personal

El laboratorio de Feng es conocido por su uso de enfoques multidisciplinarios para estudiar los mecanismos moleculares de las metaloproteínas en medicina y toxicología. Las preguntas bajo investigación en su laboratorio se encuentran en la intersección de la física, la química y la biología, con un énfasis particular en la biofísica molecular de las enzimas oxidorreductasa. Las oxidorreductasas son una gran clase de enzimas que facilitan la transferencia de electrones de un donante de electrones a un aceptor de electrones. La transferencia de electrones dentro y entre proteínas es un proceso biológico fundamental de gran importancia para los organismos vivos. Su laboratorio se centra en la cuestión central de cómo la naturaleza ha optimizado la dinámica de las proteínas para promover la transferencia de electrones. Esta pregunta forma el trabajo de su vida y es una fuente de fascinación sin fin para él. El laboratorio de Feng está activo en una combinación innovadora de enfoques de vanguardia que incluyen fotólisis de flash láser, EPR pulsado, IR 2D ultrarrápido, expansión de código genético y química computacional. El objetivo es comprender cuál es la función de un sitio de metal biológicamente relevante, cómo logra su función y qué factores dictan su función. Estudios recientes de las proteínas NOS realizadas por Feng demuestran que los movimientos de dominio funcional y el acoplamiento entre dominios desempeñan un papel central en la función de la isoforma NOS mediante la modulación de procesos clave de transferencia de electrones. Los mecanismos moleculares de la regulación de la NOS, una vez que se comprendan por completo, son objetivos potencialmente clave para el desarrollo de nuevos productos farmacéuticos directos y selectivos para el tratamiento de varias enfermedades que actualmente carecen de tratamientos efectivos.

Áreas de especialidad

metaloproteínas
Transferencia de electrones de proteínas
Dinámica conformacional
Espectroscopia molecular
cinética rápida
Resonancia paramagnética de electrones

Education

PhD, Universidad de Nanjing, 1998 (Química inorgánica)
MS, Universidad Normal de China Central, 1995 (Química Inorgánica)
BS, Universidad Normal de China Central, 1992 (Química)

Logros y premios

Premio de reconocimiento a la facultad P-1, Facultad de Farmacia de la UNM, 2020
Premio al investigador joven, Conferencia de investigación Gordon sobre óxido nítrico, 2007
Beca posdoctoral de la Sociedad Japonesa para la Promoción de la Ciencia, 2000
Premio al Servicio Distinguido de la Sociedad EPR de Asia y el Pacífico, 1997

Publicaciones clave

Artículo de revista
Astashkin, A, V Elmore, B, O Fan, W, Guillemette, J, G Feng, Changjian, 2010 Determinación de EPR pulsada de la distancia entre el hierro hemo y los centros FMN en una óxido nítrico sintasa inducible humana. Revista de la Sociedad Química Estadounidense, vol. 132, Número 34, 12059-67
Artículo de revista
Astashkin, A, V Li , J, Zheng, H, Miao, Y, Feng, Changjian, 2018 Un modelo de dinámica conformacional de estado acoplado para explicar la dependencia de la fuerza iónica de FMN: la transferencia de electrones del hemo en la óxido nítrico sintasa. Revista de bioquímica inorgánica, vol. 184
Artículo de revista
Feng, Changjian, Tollin, G, Hazzard, J, T Nahm, N, J Guillemette, J, G Salerno, J, C Ghosh, D, K 2007 Medición directa mediante fotólisis con flash láser de la transferencia de electrones intraproteicos en óxido nítrico neuronal de rata sintasa. Revista de la Sociedad Química Estadounidense, vol. 129, número 17, 5621-9
Artículo de revista
Astashkin, A, V Feng, Changjian, 2015 Resolución de ecuaciones cinéticas para el experimento de fotólisis con destello láser sobre sintasas de óxido nítrico: efecto de la dinámica conformacional en la transferencia de electrones entre dominios. El diario de la química física. A, vol. 119, Número 45, 11066-75
Artículo de revista
Li, J, Zheng, H, Feng, Changjian, 2019 Efecto del hacinamiento macromolecular en la transferencia de electrones intraproteína FMN-Heme en NO sintasa inducible. Bioquímica, vol. 58, Número 28, 3087-3096

Idiomas

  • Chino
  • Inglés

Cursos enseñados

PHRM 576 Farmacología Molecular y Celular
PHRM 811 Introducción a la Farmacología y Química Médica
PHRM 801 Bioquímica Aplicada
PHRM 820 Farmacoterapéutica Integrada I
PHRM 825 Farmacoterapéutica Integrada II

Investigación y becas

Zheng, Huayu; Li, Jinghui; Feng, Changjian*. (2020) La proteína de choque térmico 90 mejora la transferencia de electrones entre el FMN y los cofactores hemo en la óxido nítrico sintasa neuronal. FEBS Lett. 594, 2904-2913.

Li, Jinghui; Zheng, Huayu; Feng, Changjian*. (2019) Efecto del hacinamiento macromolecular en la transferencia de electrones intraproteína FMN-heme en NO sintasa inducible. Bioquímica, 58, 3087-3096.

Astashkin, Andrei V.; Elmore, Bradley O.; Ventilador, Weihong; Guillemette, J. Guy.; Feng, Changjian*. (2010) Determinación por EPR pulsada de la distancia entre el hierro hemo y los centros FMN en una sintasa de óxido nítrico inducible humana, J. Am. química Soc. 132, 12059-12067.

Sempombe, José; Elmore, Bradley; Sol, Xi; Du Pont, Andrea; Ghosh, Dipak; Guillemette, José; Kirk, Martín; Feng, Changjian*. (2009) Las mutaciones en el dominio FMN modulan los espectros MCD del sitio hemo en el dominio oxigenasa de la óxido nítrico sintasa inducible, J. Am. química Soc. 131, 6940-6941.

Feng, Changjian*; Tollin, Gordon; Hazzard, James T.; Nahm, Nickolas J.; Guillemette J. Guy; Salerno, John C.; Ghosh, Dipak K. (2007) Medición directa mediante fotólisis con destello láser de la transferencia de electrones intraproteica en una óxido nítrico sintasa neuronal de rata, J. Am. química Soc. 129, 5621-5629.